As aquaporinas, Também conhecidos como canais de água, são moléculas de natureza proteica que atravessam as membranas biológicas. Eles são responsáveis por mediar o fluxo rápido e eficiente de água para dentro e para fora das células, evitando que a água interaja com as porções hidrofóbicas típicas das bicamadas fosfolipídicas..
Essas proteínas se assemelham a um barril e têm uma estrutura molecular muito particular, composta principalmente por hélices. Eles são amplamente distribuídos em diferentes linhagens, incluindo desde pequenos microrganismos a animais e plantas, onde são abundantes..
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Com conhecimentos básicos de fisiologia e dos mecanismos de movimentação dos solutos através das membranas (ativa e passiva), poderíamos adivinhar que o transporte de água não representa nenhum problema, entrando e saindo da célula por simples difusão..
Essa ideia já existe há muitos anos. Sin embargo, algunos investigadores divisaban la existencia de algún canal de transporte de agua, ya que en ciertos tipos celulares con altas permeabilidades ante el agua (como las del riñón, por ejemplo), la difusión no sería suficiente un mecanismo suficiente para explicar el transporte de água.
O médico e pesquisador Peter Agre descobriu esses canais de proteínas em 1992, enquanto trabalhava com a membrana dos eritrócitos. Graças a essa descoberta, ganhou (junto com seus colegas) o Prêmio Nobel de 2003. Essa primeira aquaporina recebeu o nome de "aquaporina 1".
O formato da aquaporina lembra uma ampulheta, com duas metades simétricas orientadas uma em frente à outra. Esta estrutura atravessa a membrana lipídica dupla da célula.
Vale ressaltar que a forma da aquaporina é muito particular e não se assemelha a nenhum outro tipo de proteína que atravessa a membrana..
As sequências de aminoácidos são predominantemente polares. As proteínas transmembrana são caracterizadas por possuírem um segmento rico em segmentos alfa helicoidais. No entanto, as aquaporinas não possuem tais regiões..
Graças ao uso das tecnologias atuais, a estrutura da porina foi elucidada em detalhes: são monômeros de 24 a 30 KDa que consistem em seis segmentos helicoidais com dois pequenos segmentos que circundam o citoplasma e são conectados por um pequeno poro..
Esses monômeros são montados em um grupo de quatro unidades, embora cada uma possa funcionar de forma independente. Em pequenas hélices, existem alguns motivos conservados, incluindo o NPA.
Em algumas aquaporinas encontradas em mamíferos (AQP4) ocorrem agregações mais altas que formam arranjos de cristal supramolequais.
Para transportar água, o interior da proteína é polar e o exterior não polar, ao contrário das proteínas globulares comuns..
O papel das aquaporinas é mediar o transporte de água para o interior da célula em resposta a um gradiente osmótico. Não necessita de força adicional ou bombeamento: a água entra e sai da célula por osmose, mediada pela aquaporina. Algumas variantes também carregam moléculas de glicerol.
Para realizar esse transporte e aumentar substancialmente a permeabilidade à água, a membrana celular está repleta de moléculas de aquaporina, na ordem de densidade de 10.000 micrômetros quadrados..
O transporte de água é vital para os organismos. Veja o exemplo específico dos rins: eles devem filtrar grandes quantidades de água todos os dias. Se esse processo não ocorrer de maneira adequada, as consequências seriam fatais.
Além da concentração de urina, as aquaporinas estão envolvidas na homeostase geral dos fluidos corporais, função cerebral, secreção da glândula, hidratação da pele, fertilidade masculina, visão, audição - apenas para mencionar alguns processos biológicos.
Em experimentos realizados em camundongos, concluiu-se que eles também participam da migração celular, papel muito distante do transporte de água..
Aquaporinas são principalmente diversas no reino vegetal. Processos cruciais como transpiração, reprodução e metabolismo são mediados nesses organismos.
Além disso, eles desempenham um papel importante como um mecanismo adaptativo em ambientes cujas condições ambientais não são ideais..
Embora as aquaporinas estejam presentes em microrganismos, uma função específica ainda não foi encontrada.
Principalmente por duas razões: a alta relação superfície-volume dos micróbios assume um equilíbrio osmótico rápido (tornando as aquaporinas desnecessárias) e os estudos de deleções em micróbios não produziram um fenótipo claro.
No entanto, especula-se que as aquaporinas podem oferecer alguma proteção contra eventos sucessivos de congelamento e descongelamento, mantendo a permeabilidade da água nas membranas em baixas temperaturas..
As moléculas de aquaporina são conhecidas de várias linhagens, tanto em plantas e animais como em organismos menos complexos, e estas se assemelham muito - assumimos então que elas apareceram no início da evolução.
Nas plantas, foram encontradas cerca de 50 moléculas diferentes, enquanto nos mamíferos foram encontradas apenas 13, distribuídas por diversos tecidos, como o tecido epitelial e endotelial do rim, pulmão, glândulas exócrinas e órgãos relacionados à digestão..
No entanto, as aquaporinas também podem ser expressas em tecidos que não têm uma relação óbvia e direta com o transporte de fluidos no corpo, como nos astrócitos do sistema nervoso central e em certas regiões do olho, como a córnea e o epitélio ciliar..
Existem aquaporinas até na membrana de fungos, bactérias (como E. coli) e em membranas de organelas, como cloroplastos e mitocôndrias.
Em pacientes que apresentam defeito na sequência da aquaporina 2 presente nas células renais, devem beber mais de 20 litros de água para se manterem hidratados. Nesses casos médicos, não há concentração adequada de urina..
O caso oposto também resulta em um caso clínico interessante: a produção de aquaporina 2 em excesso leva à retenção de líquido excessivo no paciente.
Durante a gravidez, ocorre um aumento na síntese das aquaporinas. Esse fato explica a retenção de líquidos comum em mulheres grávidas. Da mesma forma, a ausência de aquaporina 2 tem sido associada ao aparecimento de um certo tipo de diabetes.
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