O bomba de cálcio É uma estrutura de natureza proteica responsável pelo transporte do cálcio através das membranas celulares. Esta estrutura é dependente de ATP e é considerada uma proteína semelhante à ATPase, também chamada de Cadois+-ATPase.
O CAdois+-As ATPases são encontradas em todas as células de organismos eucarióticos e são essenciais para a homeostase do cálcio na célula. Essa proteína realiza o transporte ativo primário, uma vez que o movimento das moléculas de cálcio vai de encontro ao seu gradiente de concentração..
Fonte: Wcnsaffo [CC BY-SA 4.0 (https://creativecommons.org/licenses/by-sa/4.0)]
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O CAdois+ desempenha papéis importantes na célula, portanto, sua regulação dentro delas é essencial para o seu funcionamento adequado. Muitas vezes atua como um segundo mensageiro.
Nos espaços extracelulares, a concentração de Cadois+ é aproximadamente 10.000 vezes maior do que dentro das células. Um aumento da concentração desse íon no citoplasma da célula desencadeia várias respostas, como contrações musculares, liberação de neurotransmissores e quebra de glicogênio..
Existem várias maneiras de transferir esses íons das células: transporte passivo (saída inespecífica), canais iônicos (movimento a favor de seu gradiente eletroquímico), transporte ativo secundário do tipo anti-suporte (Na / Ca) e transporte ativo primário com a bomba. Dependente de ATP.
Ao contrário dos outros mecanismos de deslocamento de Cadois+, a bomba funciona em forma vetorial. Ou seja, o íon se move em apenas uma direção, de modo que só funciona expelindo-os.
A célula é extremamente sensível a mudanças na concentração de Cadois+. Por apresentar uma diferença tão marcante com sua concentração extracelular, é tão importante restaurar de forma eficiente seus níveis citosólicos normais.
Três tipos de Ca foram descritosdois+-ATPases em células animais, com base em suas localizações nas células; bombas localizadas na membrana plasmática (PMCA), aquelas localizadas no retículo endoplasmático e na membrana nuclear (SERCA) e aquelas encontradas na membrana do aparelho de Golgi (SPCA).
As bombas SPCA também carregam íons Mndois+ que são cofatores de várias enzimas da matriz do aparelho de Golgi.
Células de levedura, outros organismos eucarióticos e células vegetais apresentam outros tipos de Cadois+-ATPases muito particulares.
Na membrana plasmática encontramos o transporte ativo antipórtico Na / Ca, sendo responsável pelo deslocamento de uma quantidade significativa de Cadois+ em células em repouso e atividade. Na maioria das células em estado de repouso, a bomba PMCA é responsável pelo transporte de cálcio para o exterior..
Essas proteínas são compostas por cerca de 1.200 aminoácidos e têm 10 segmentos transmembrana. No citosol existem 4 unidades principais. A primeira unidade contém o grupo amino terminal. O segundo tem características básicas, permitindo que se ligue a fosfolipídios ácidos ativadores..
Na terceira unidade, um ácido aspártico com função catalítica é encontrado, e "a jusante" desta uma banda de ligação de isotocianato de fluoresceína, no domínio de ligação de ATP.
Na quarta unidade está o domínio de ligação à calmodulina, os locais de reconhecimento de certas quinases (A e C) e as bandas de ligação de Ca.dois+ alostérico.
As bombas SERCA são encontradas em grandes quantidades no retículo sarcoplasmático das células musculares e sua atividade está relacionada à contração e relaxamento no ciclo de movimento muscular. Sua função é transportar o Cadois+ do citosol celular para a matriz do retículo.
Essas proteínas consistem em uma única cadeia polipeptídica com 10 domínios transmembranares. Sua estrutura é basicamente a mesma das proteínas PMCA, mas difere por apresentarem apenas três unidades no citoplasma, estando o sítio ativo na terceira unidade..
O funcionamento dessa proteína requer um equilíbrio de cargas durante o transporte dos íons. Two Cadois+ (por ATP hidrolisado) são deslocados do citosol para a matriz do retículo, contra um gradiente de concentração muito alto.
Este transporte ocorre de forma antipórtica, pois ao mesmo tempo dois H+ são direcionados para o citosol a partir do útero.
O mecanismo de transporte é dividido em dois estados E1 e E2. Em E1, os sítios de ligação que têm uma alta afinidade para Cadois+ eles são direcionados para o citosol. Em E2 os sítios de ligação são direcionados para o lúmen do retículo apresentando uma baixa afinidade para o Cadois+. Os dois cátionsdois+ junte-se após a transferência.
Durante a ligação e transferência de Cadois+, ocorrem mudanças conformacionais, incluindo a abertura do domínio M da proteína, que se dirige ao citosol. Os íons então se ligam mais facilmente aos dois locais de ligação do referido domínio..
A união dos dois cátionsdois+ promove uma série de mudanças estruturais na proteína. Entre eles, a rotação de determinados domínios (domínio A) que reorganiza as unidades da bomba, possibilitando a abertura em direção à matriz do retículo para liberação dos íons, que são desacoplados graças à diminuição da afinidade nos sítios de ligação..
Os prótons H+ e as moléculas de água estabilizam o sítio de ligação do Cadois+, fazendo com que o domínio A gire de volta ao seu estado original, fechando o acesso ao retículo endoplasmático.
Este tipo de bomba é encontrado em todas as células eucarióticas e é responsável pela expulsão de Cadois+ no espaço extracelular, a fim de manter sua concentração estável dentro das células.
Nesta proteína, um íon de Ca é transportadodois+ por ATP hidrolisado. O transporte é regulado pelos níveis da proteína calmodulina no citoplasma.
Aumentando a concentração de Cadois+ aumentam os níveis de calmodulina citosólica, que se ligam aos íons de cálcio. O complexo de Cadois+-calmodulina, em seguida, monta no local de ligação da bomba PMCA. Uma mudança conformacional ocorre na bomba que permite que a abertura seja exposta ao espaço extracelular.
Os íons de cálcio são liberados, restaurando os níveis normais dentro da célula. Conseqüentemente, o complexo Cadois+-calmodulina desmonta, retornando a conformação da bomba ao seu estado original.
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