O estrutura terciária de proteínas É a conformação tridimensional que as cadeias polipeptídicas adquirem quando se dobram sobre si mesmas. Esta conformação surge por interações entre as cadeias laterais dos resíduos de aminoácidos do polipeptídeo. As cadeias laterais podem interagir independentemente de sua posição na proteína.
Por depender das interações entre os grupos R, a estrutura terciária apresenta aspectos não repetitivos da cadeia, uma vez que esses grupos são diferentes para cada resíduo de aminoácido. A estrutura secundária, por outro lado, depende dos grupos carboxila e amino, que estão presentes em todos os aminoácidos.
Alguns autores sugerem que as proteínas fibrosas têm uma estrutura terciária simples, mas, no entanto, outros autores apontam que essa estrutura é típica das proteínas globulares..
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Nas proteínas fibrosas, as cadeias polipeptídicas são organizadas na forma de filamentos longos ou folhas longas; geralmente são constituídos por um único tipo de estrutura secundária. Esta estrutura secundária é, na maioria dos casos, mais importante do que a estrutura terciária na determinação da forma da proteína..
A sua função biológica é estrutural, conferindo resistência e / ou elasticidade aos órgãos e estruturas onde se encontram, mantendo-os unidos. Todas as proteínas fibrosas são insolúveis em água, devido à grande quantidade de resíduos de aminoácidos hidrofóbicos que apresentam.
Essas proteínas fibrosas incluem queratinas e colágeno. Os primeiros são encontrados nos tecidos conjuntivos e em estruturas como cabelos, unhas (α-queratinas), escamas e penas (β-queratinas). O colágeno, por sua vez, é encontrado em ossos, tendões e pele, entre outros.
Essas proteínas fazem parte das chamadas proteínas de filamento intermediário, que desempenham um papel importante no citoesqueleto de organismos multicelulares. Além disso, são o principal constituinte dos cabelos, unhas, lã, chifres, cascos e uma das principais proteínas da pele animal..
A estrutura da molécula é uma hélice α. Duas cadeias de α-queratina podem ser dispostas em paralelo e enroladas uma sobre a outra com seus grupos R hidrofóbicos interagindo entre si. Desta forma, é criada uma estrutura super-helicoidal ou bola com um enrolamento à esquerda..
A estrutura terciária da α-queratina é simples e é dominada pela estrutura secundária da α-hélice. Por outro lado, a estrutura quaternária também está presente, uma vez que duas moléculas participam da estrutura superélica, as quais interagem por meio de ligações não covalentes..
A estrutura primária é semelhante à das α-queratinas, mas sua estrutura secundária é dominada por folhas β. Eles são o principal constituinte das escamas de répteis e penas de pássaros..
Essa proteína pode representar mais de 30% da massa proteica total de alguns animais. Encontrado na cartilagem, ossos, tendões, córnea e pele, entre outros tecidos.
A estrutura secundária do colágeno é única, sendo representada por uma hélice canhota com 3,3 resíduos de aminoácidos em cada volta. Três cadeias helicoidais canhotas (cadeias α) se enrolam, dando origem a uma molécula superenrolada para destros, conhecida por alguns autores como tropocolágeno..
As moléculas de tropocolágeno se unem para formar uma fibra de colágeno de alta resistência, superior à do aço e comparável à do cobre de alta resistência.
Outros tipos de proteínas fibrosas são fibroína e elastina. O primeiro é constituído por folhas β, constituídas principalmente por glicina, alanina e serina..
As cadeias laterais desses aminoácidos são de tamanho pequeno, portanto, podem ser compactadas. O resultado é uma fibra muito resistente e pouco extensível..
Já na elastina, a valina substitui a serina entre seus principais aminoácidos constituintes. Ao contrário da fibroína, a elastina é muito extensível, daí seu nome. Na constituição da molécula, a lisina também atua, podendo participar de reticulações que permitem que a elastina recupere sua forma quando cessa a tensão..
As proteínas globulares, ao contrário das fibrosas, são solúveis e geralmente apresentam vários tipos de estruturas secundárias. No entanto, nestes, as conformações tridimensionais que adquirem ao dobrar sobre si são mais importantes (estrutura terciária)..
Essas conformações tridimensionais particulares conferem atividade biológica específica a cada proteína. A principal função dessas proteínas é regulatória, como ocorre com as enzimas.
A estrutura terciária das proteínas globulares tem algumas características importantes:
- As proteínas globulares são compactas graças ao empacotamento dobrando a cadeia polipeptídica.
- Os resíduos de aminoácidos distantes da estrutura primária das cadeias polipeptídicas permanecem próximos, podendo interagir uns com os outros devido ao dobramento.
- Proteínas globulares maiores (mais de 200 aminoácidos) podem ter vários segmentos compactos, independentes uns dos outros e com funções particulares, e cada um desses segmentos é chamado de domínio. Um domínio pode ter entre 50 e 350 resíduos de aminoácidos.
Como já apontado, as proteínas apresentam formas particulares de dobramento, o que também lhes confere características particulares. Este dobramento não é aleatório e é favorecido pela estrutura primária e secundária e por algumas interações não covalentes, e também existem algumas restrições físicas ao dobramento, para as quais algumas regras foram formuladas:
- Todas as proteínas globulares possuem padrões de distribuição definidos, com os grupos R hidrofóbicos direcionados para o interior da molécula e os resíduos hidrofílicos na camada externa. Isso requer pelo menos duas camadas de estrutura secundária. O loop β-α-β e o vértice α-α podem fornecer essas duas camadas.
- As folhas β são geralmente dispostas em uma forma enrolada para a esquerda..
- Em uma cadeia polipeptídica, diferentes voltas podem ocorrer para passar de uma estrutura secundária para outra, como voltas β ou γ, que podem reverter a direção da cadeia em quatro resíduos de aminoácidos ou menos..
- As proteínas globulares possuem α-hélices, β-folhas, voltas e segmentos de estrutura irregular.
Se uma proteína perde sua estrutura tridimensional nativa (natural), ela perde sua atividade biológica e a maioria de suas propriedades específicas. Este processo é conhecido pelo nome de desnaturação.
A desnaturação pode ocorrer quando as condições ambientais naturais mudam, por exemplo, pela variação da temperatura ou pH. O processo é irreversível em muitas proteínas; entretanto, outros podem recuperar espontaneamente sua estrutura natural quando as condições ambientais normais forem restauradas..
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